Kandungan
- Harta Tanah Immunoglobulin
- Fungsi Kawasan Immunoglobulin yang Berterusan dan Berubah
- IgA
- IgD
- IgE
- IgG
- IgM
- Nota mengenai Kepelbagaian Antibodi
Immunoglobulin, juga dikenali sebagai antibodi, adalah molekul glikoprotein yang membentuk sebahagian penting sistem imun, yang bertanggungjawab untuk melawan penyakit berjangkit dan "pencerobohan" asing lebih umum. Seringkali disingkat "Ig," antibodi didapati dalam darah dan cecair badan manusia dan haiwan vertebrata lain. Mereka membantu mengenal pasti dan memusnahkan bahan asing seperti mikrob (mis., Bakteria, parasit protozoan dan virus).
Immunoglobulin dikelaskan kepada lima kategori: IgA, IgD, IgE, IgG dan IgM. Hanya IgA, IgG dan IgM yang terdapat dalam jumlah yang besar dalam tubuh manusia, tetapi semuanya adalah penyumbang penting atau berpotensi penting kepada tindak balas imun manusia.
Harta Tanah Immunoglobulin
Immunoglobulin dihasilkan oleh limfosit B, yang merupakan kelas leukosit (sel darah putih). Mereka adalah molekul berbentuk Y simetri yang terdiri daripada dua rantai berat (H) yang lebih panjang dan dua rantai cahaya (L) yang lebih pendek. Secara skematik, "batang" Y termasuk dua rantai L, yang berpecah kira-kira separuh dari bahagian bawah ke bahagian atas molekul imunoglobulin dan menyimpang pada sudut 90 darjah. Kedua-dua rantai L berjalan di sepanjang luaran "lengan" Y, atau bahagian rantai H di atas titik perpecahan. Oleh itu, kedua-dua batang (dua rantai H) dan kedua-dua "senjata" (satu rantai H, satu rantai L) terdiri daripada dua rantai selari. Rantai L terdiri daripada dua jenis, kappa dan lambda. Rantaian ini semua berinteraksi antara satu sama lain melalui bon disulfida (S-S) atau ikatan hidrogen.
Immunoglobulin juga boleh dipisahkan menjadi bahagian tetap (C) dan pembolehubah (V). Bahagian C adalah aktiviti langsung di mana semua atau sebahagian besar imunoglobulin mengambil bahagian, sementara kawasan V mengikat ke antigen tertentu (iaitu, protein yang memberi isyarat kehadiran bakteria, virus atau molekul atau entiti asing yang lain). "Lengan" antibodi secara formal disebut wilayah Fab, di mana "Fab" bermaksud "serpihan mengikat antigen"; bahagian V ini termasuk hanya 110 amino asid pertama dari rantau Fab, bukan keseluruhannya, kerana bahagian tangan Fab yang paling hampir dengan titik cawangan Y adalah agak tetap antara antibodi yang berbeza dan dianggap sebahagian daripada C rantau.
Dengan cara analogi, pertimbangkan kunci kereta yang biasa, yang mempunyai bahagian yang biasa dengan kebanyakan kekunci tanpa mengira kenderaan tertentu kunci yang direka untuk beroperasi (misalnya, bahagian yang anda simpan di tangan anda apabila menggunakannya) dan bahagian yang adalah khusus hanya untuk kenderaan berkenaan. Bahagian pemegang boleh disamakan dengan komponen C antibodi dan bahagian khusus kepada komponen V.
Fungsi Kawasan Immunoglobulin yang Berterusan dan Berubah
Bahagian komponen C di bawah cabang Y, dipanggil rantau Fc, boleh dianggap sebagai otak operasi antibodi. Tidak kira apa rantau V dirancang untuk dilakukan dalam jenis antibodi yang diberikan, rantau C mengawal pelaksanaan fungsinya. Kawasan C IgG dan IgM adalah apa yang mengaktifkan jalur pelengkap, yang merupakan satu kumpulan "pertahanan pertama" pertahanan yang tidak spesifik yang terlibat dalam keradangan, phagocytosis (di mana sel-sel khusus merebak secara fizikal badan-badan asing) dan degradasi sel. Rantau IgG C mengikat fagosit ini serta sel-sel "pembunuh semulajadi" (NK); rantau C IgE mengikat sel mast, basofil dan eosinofil.
Bagi butiran rantau V, jalur ini sangat berubah-ubah molekul immunoglobulin itu sendiri dibahagikan kepada kawasan hipervari dan kerangka. Kepelbagaian dalam sebab yang hypervariable, sebagai intuisi anda mungkin mencadangkan, bertanggungjawab terhadap pelbagai antigen yang menakjubkan yang immunoglobulins mampu mengenali, kunci dalam kunci-gaya.
IgA
IgA menyumbang kira-kira 15 peratus daripada antibodi dalam sistem manusia, menjadikannya jenis imunoglobulin yang paling biasa kedua. Walau bagaimanapun, hanya kira-kira 6 peratus dijumpai dalam serum darah. Dalam serum, ia didapati dalam bentuk monomerinya - iaitu, sebagai molekul tunggal dalam bentuk Y seperti yang diterangkan di atas. Walau bagaimanapun, dalam penyeliaannya, ia wujud sebagai dimer, atau dua monomer Y yang dihubungkan bersama. Malah, bentuk dimerik adalah lebih biasa, kerana IgA dilihat dalam pelbagai rembesan biologi, termasuk susu, air liur, air mata dan lendir. Ia cenderung tidak spesifik dari segi jenis kemunculan asing yang ia targetkan. Kehadirannya pada membran mukus menjadikannya penjaga pintu penting di lokasi yang mudah terjejas, atau tempat di mana mikrob mungkin mudah mencari jalan masuk ke dalam badan.
IgA mempunyai separuh hayat lima hari. Bentuk rahasia sebagai total empat tapak di mana untuk mengikat antigen, dua per Y monomer. Ini betul-betul dipanggil epitope-binding sites, kerana epitope adalah bahagian khusus dari mana-mana penceroboh yang mencetuskan reaksi imun. Kerana ia ditemui dalam membran mukus yang terdedah kepada tahap enzim pencernaan yang tinggi, IgA mempunyai komponen penyembur yang menghalangnya daripada direndahkan oleh enzim-enzim ini.
IgD
IgD adalah yang paling jarang dari lima kelas imunoglobulin, yang membentuk kira-kira 0.2 peratus daripada antibodi serum, atau kira-kira 1 dalam 500. Ia adalah monomer dan mempunyai dua epitope-mengikat tapak.
IgD didapati dilekatkan pada permukaan limfosit B sebagai sel penerima B (yang dikenali sebagai sIg), di mana ia dipercayai mengawal pengaktifan dan penindasan B-limfosit sebagai tindak balas kepada isyarat dari immumoglobulin yang beredar dalam plasma darah. IgD boleh menjadi faktor dalam penghapusan B-limfosit aktif dengan menghasilkan auto-antibodi reaktif diri. Walaupun nampaknya ingin tahu bahawa antibodi akan menyerang sel-sel yang membuatnya, kadang-kadang penghapusan ini dapat mengendalikan tindak balas imun yang berlebihan atau salah, atau mengambil sel-sel B keluar dari kolam apabila mereka rosak dan tidak lagi mensintesis produk yang bermanfaat.
Sebagai tambahan kepada peranannya sebagai penerima reseptor permukaan de facto, IgD didapati lebih rendah dalam cairan darah dan limfa. Ia juga difikirkan oleh sesetengah orang untuk bertindak balas dengan beberapa hapten (antigenic subunits) pada penisilin, yang mungkin menyebabkan sesetengah orang alergi terhadap antibiotik ini; ia juga boleh bertindak balas dengan protein darah yang biasa dan tidak berbahaya dengan cara yang sama, dengan itu memberi tindak balas autoimun.
IgE
IgE menyumbang hanya kira-kira 0.002 peratus antibodi serum, atau sekitar 1 / 50,000 semua imunoglobulin yang beredar. Walau bagaimanapun, ia memainkan peranan penting dalam tindak balas imun.
Seperti IgD, IgE adalah monomer dan mempunyai dua tapak mengikat antigen, satu pada setiap "lengan". Ia mempunyai separuh hayat yang pendek selama dua hari. Ia terikat untuk sel mast dan basofil, yang beredar dalam darah. Oleh itu, ia adalah pengantara tindak balas alahan. Apabila antigen mengikat bahagian fabrik dari molekul IgE ke sel mast, ini menyebabkan sel tiang melepaskan histamin ke dalam aliran darah. IgE juga mengambil bahagian dalam lisis, atau kemusnahan kimia, parasit varieti protozoan (fikir amoebas dan penyerang uniselular atau multiselular lain). IgE juga dibuat sebagai tindak balas kepada kehadiran helminths (cacing parasit) dan arthropod tertentu.
Kadang-kadang, IgE juga memainkan peranan tidak langsung dalam tindak balas imun oleh merangsang komponen imun yang lain ke dalam tindakan. IgE boleh melindungi permukaan mukosa dengan memulakan keradangan. Anda mungkin berfikir bahawa keradangan bermaksud sesuatu yang tidak diingini, kerana ia cenderung menyebabkan kesakitan dan pembengkakan. Tetapi keradangan, di antara banyak manfaat imun yang lain, membolehkan IgG, yang merupakan protein dari jalur pelengkap, dan sel darah putih untuk memasuki tisu untuk menghadapi penceroboh.
IgG
IgG adalah antibodi yang dominan di dalam tubuh manusia, yang menyumbang 85 peratus daripada semua immunoglobulin. Sebahagian daripada ini adalah kerana panjangnya, walaupun berubah-ubah, separuh hayat tujuh hingga 23 hari, bergantung kepada subclass IgG yang dipersoalkan.
Seperti tiga dari lima jenis imunoglobulin, IgG wujud sebagai monomer. Ia dijumpai terutamanya dalam darah dan limfa. Ia mempunyai keupayaan unik untuk menyeberangi plasenta pada wanita hamil, membolehkannya melindungi janin yang belum lahir dan bayi baru lahir. Kegiatan utamanya termasuk meningkatkan fagositosis dalam makrofag (sel khusus "pemakan") dan neutrofil (sejenis sel darah putih); meneutralkan toksin; dan virus yang tidak aktif dan membunuh bakteria. Ini memberikan IgG palet luas fungsi, sesuai untuk antibodi yang sangat lazim dalam sistem. Ia biasanya merupakan antibodi kedua di tempat kejadian apabila seorang penceroboh hadir, mengikuti rapat di belakang IgM. Kehadirannya semakin meningkat dalam tindak balas tubuh badan. "Anamnestic" diterjemahkan kepada "tidak lupa," dan IgM bertindak balas kepada seorang penceroboh yang telah ditemui sebelum ini dengan kenaikan segera dalam bilangannya. Akhirnya, bahagian FC IgG boleh mengikat sel NK untuk menggerakkan proses yang disebut sitotoksisiti sel yang bergantung kepada sel yang bergantung kepada antibodi, atau ADCC, yang boleh membunuh atau mengehadkan kesan mikrob yang menyerang.
IgM
IgM adalah koloskop immunoglobulin. Ia wujud sebagai pentameter, atau sekumpulan lima monomer IgM yang terikat. IgM mempunyai separuh hayat (kira-kira lima hari) dan membentuk kira-kira 13 hingga 15 peratus antibodi serum. Yang penting, ia juga merupakan pertahanan pertama di antara empat adik beradik antibodi, iaitu imunoglobulin pertama yang dibuat semasa tindak balas imunologi yang biasa.
Kerana IgM adalah pentamer, ia mempunyai 10 tapak mengikat epitope, menjadikannya musuh yang sengit. Lima bahagian Fc, seperti kebanyakan immunoglobulin lain, boleh mengaktifkan jalur pelengkap protein, dan sebagai "responder pertama" adalah jenis antibodi yang paling berkesan dalam hal ini. IgM agglutinates menyerang bahan, memaksa kepingan individu untuk bersatu untuk membersihkan lebih mudah dari badan. Ia juga menggalakkan lisis dan phagocytosis mikro-organisma, dengan pertalian tertentu untuk menghilangkan bakteria.
Bentuk-bentuk monomerik IgM wujud dan didapati terutamanya di permukaan limfosit B sebagai reseptor atau sIg (seperti IgD). Menariknya, badan telah menghasilkan kadar IgM dewasa pada usia sembilan bulan.
Nota mengenai Kepelbagaian Antibodi
Terima kasih kepada kepelbagaian yang sangat tinggi bahagian hipervariable dari komponen Fab dari setiap lima imunoglobulin, bilangan astronomi yang unik antibodi boleh dibuat di seluruh lima kelas formal. Ini diperkuat dengan hakikat bahawa rantai L dan H juga terdapat dalam beberapa isotip, atau rantai yang secara dangkal sama dalam susunan tetapi mengandungi asid amino yang berbeza. Malah, terdapat 45 gen rantaian "kappa" L, gen rantaian 34 "lambda" L dan gen rangkaian 90 H untuk sejumlah 177, seterusnya menghasilkan lebih daripada tiga juta kombinasi unik gen.
Ini masuk akal dari sudut evolusi dan kelangsungan hidup. Bukan sahaja sistem imun perlu bersedia untuk menghadapi penceroboh yang sudah "diketahui", tetapi ia juga mesti bersedia untuk membuat tindak balas yang optimum terhadap penceroboh yang tidak pernah dilihatnya atau, untuk perkara itu, yang bersifat baru, seperti seperti virus influenza yang telah berkembang melalui mutasi. Interaksi penceroboh tuan rumah dari semasa ke semasa dan merentas spesies mikrob dan vertebrata adalah benar-benar tidak lebih daripada perlumbaan senjata yang berterusan, tidak dapat dipertahankan.