Kandungan
Dalam tindak balas biologi, enzim berfungsi seperti pemangkin, menyediakan laluan alternatif untuk reaksi berlaku dan mempercepat proses keseluruhan. Enzim berfungsi dalam substrat, dan keupayaannya untuk meningkatkan halaju reaksi bergantung kepada seberapa baik ia mengikat dengan substrat. The Michaelis malar, dilambangkan oleh KM, adalah ukuran pertalian enzim / substrat. Nilai yang lebih kecil menunjukkan pengikatan yang lebih ketat, yang bermaksud reaksi akan mencapai halaju maksimum pada kepekatan yang lebih rendah. KM mempunyai unit yang sama dengan kepekatan substrat dan sama dengan kepekatan substrat apabila halaju tindak balas berada pada separuh nilai maksimumnya.
Plot Michaelis-Menten
Halaju reaksi yang dikuburkan enzim adalah fungsi kepekatan substrat. Untuk mendapatkan plot untuk reaksi tertentu, penyelidik menyediakan beberapa sampel substrat pada kepekatan yang berbeza dan merekodkan kadar pembentukan produk bagi setiap sampel. Plot halaju (V) vs kepekatan () menghasilkan lengkung yang mendaki laju dan laju pada halaju maksimum, iaitu titik di mana enzim berfungsi secepat mungkin. Ini dipanggil plot ketepuan atau plot Michaelis-Menten.
Persamaan yang mentakrifkan plot Michaelis-Menten ialah:
V = (Vmaks ) ÷ (KM +, persamaan ini mengurangkan kepada V = Vmaks ÷ 2, jadi KM sama dengan kepekatan substrat apabila halaju adalah separuh nilai maksimumnya. Ini menjadikannya secara teorinya mungkin untuk membaca KM dari graf. Walaupun mungkin untuk membaca KM dari plot Michaelis-Menten, ia tidak mudah atau semestinya tepat. Satu alternatif adalah merancang persamaan Michaelis-Menten, iaitu (selepas semua istilah telah disusun semula): 1 / V = {KM/ (Vmaks ×)} + (1 / Vmaks) Persamaan ini mempunyai bentuk y = mx + b, di mana Inilah persamaan biokimia persamaan yang digunakan untuk menentukan KM. Mereka menyediakan pelbagai kepekatan substrat (kerana garis lurus, mereka secara teknis hanya memerlukan dua), plot hasil dan membaca KM terus dari graf.The Lineweaver-Burk Plot