Kandungan
- TL; DR (Terlalu Panjang, Tidak Baca)
- Apa itu Hemoglobin?
- Tinjauan Struktur Protein
- Struktur polipeptida
- Struktur Protein Tersier dan Kuari
- Jelaskan Struktur Molekul Hemoglobin
- Fungsi Molekul Hemoglobin
- Bagaimana Perubahan Struktur Hemoglobin Mempengaruhi Fungsi
- Rawatan Perubatan Hemoglobin dan Masa Depan
Mamalia menyedut oksigen dari udara melalui paru-paru mereka. Oksigen memerlukan satu cara untuk dibawa dari paru-paru ke seluruh badan untuk pelbagai proses biologi. Ini berlaku melalui darah, khususnya hemoglobin protein, yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin melakukan fungsi ini kerana empat tahap struktur protein: struktur utama hemoglobin, struktur sekunder, dan struktur tertiari dan kuaterner.
TL; DR (Terlalu Panjang, Tidak Baca)
Hemoglobin adalah protein dalam sel darah merah yang memberikan warna merah. Hemoglobin juga melaksanakan tugas penting penyebaran oksigen yang selamat di seluruh tubuh, dan ia melakukan ini dengan menggunakan empat tahap struktur protein.
Apa itu Hemoglobin?
Hemoglobin adalah molekul protein besar yang terdapat dalam sel darah merah. Malah, hemoglobin adalah bahan yang meminjamkan darah warna merahnya. Ahli biologi molekul Max Perutz menemui hemoglobin pada tahun 1959. Perutz menggunakan kristalografi sinar-X untuk menentukan struktur khas hemoglobin. Dia juga akan menemui struktur kristal dari bentuk deoxygenatednya, serta struktur protein penting lain.
Hemoglobin adalah molekul oksigen pembawa kepada triliunan sel dalam tubuh, yang diperlukan untuk mamalia dan mamalia lain untuk hidup. Ia mengangkut oksigen dan karbon dioksida.
Fungsi ini berlaku kerana bentuk unik hemoglobin, yang berbentuk globular dan terbuat dari empat subunit protein sekitar sekelompok besi. Hemoglobin mengalami perubahan bentuknya untuk membantu menjadikannya lebih cekap dalam fungsinya membawa oksigen. Untuk menerangkan struktur molekul hemoglobin, seseorang mesti memahami cara protein disusun.
Tinjauan Struktur Protein
Protein adalah molekul besar yang diperbuat daripada rantai molekul yang lebih kecil yang dipanggil asid amino. Semua protein mempunyai struktur muktamad kerana komposisi mereka. Dua puluh asid amino wujud, dan apabila mereka bersama bersama, mereka membuat protein unik bergantung pada urutan mereka dalam rantai.
Asam amino terdiri daripada kumpulan amino, karbon, kumpulan asid carboxylic dan sidechain atau R-kumpulan yang tersusun yang menjadikannya unik. Kumpulan R ini membantu menentukan sama ada asid amino akan hidrofobik, hidrofilik, bercas positif, bercas negatif atau sistein dengan ikatan disulfida.
Struktur polipeptida
Apabila asid amino bergabung bersama, mereka membentuk ikatan peptida dan membuat a struktur polipeptida. Ini berlaku melalui reaksi pemeluwapan, menghasilkan molekul air. Apabila asid amino membuat struktur polipeptida dalam susunan tertentu, urutan ini membentuk a struktur protein utama.
Walau bagaimanapun, polipeptida tidak kekal dalam garis lurus, melainkan mereka membungkuk dan lipat untuk membentuk bentuk tiga dimensi yang boleh kelihatan seperti lingkaran (an alpha helix) atau sejenis bentuk akordion (a lembaran beta-liputan). Struktur polipeptida ini membentuk a struktur protein sekunder. Ini dipegang bersama melalui ikatan hidrogen.
Struktur Protein Tersier dan Kuari
Struktur protein tertier menggambarkan bentuk terakhir protein berfungsi terdiri daripada komponen struktur sekundernya. Struktur tersier akan mempunyai pesanan spesifik untuk asid amino, heliks alfa dan helai beta, semuanya akan dilipat ke dalam struktur tersier yang stabil. Struktur tertier sering wujud berkaitan dengan persekitaran mereka, dengan bahagian hidrofobik di bahagian dalam protein dan hidrofilik di luar (seperti dalam sitoplasma), misalnya.
Walaupun semua protein mempunyai tiga struktur ini, ada yang terdiri daripada beberapa rantai asid amino. Struktur protein jenis ini dipanggil struktur kuarum, membuat protein pelbagai rantai dengan pelbagai interaksi molekul. Ini menghasilkan kompleks protein.
Jelaskan Struktur Molekul Hemoglobin
Sebaik sahaja seseorang dapat menerangkan struktur molekul hemoglobin, lebih mudah untuk memahami bagaimana struktur dan fungsi hemoglobin berkaitan. Hemoglobin berstruktur serupa dengan myoglobin, yang digunakan untuk menyimpan oksigen dalam otot. Walau bagaimanapun, struktur kuarum hemoglobin membezakannya.
Struktur kuartalan dari molekul hemoglobin termasuk empat rantai protein struktur tersier, dua daripadanya adalah heliks alfa dan dua daripadanya adalah kepingan beta.
Secara individu, setiap helix alfa atau helai berlapis beta adalah struktur polipeptida sekunder yang diperbuat daripada rantai asid amino. Asid amino adalah struktur utama hemoglobin.
Empat rantai struktur sekunder mengandungi atom besi yang ditempatkan dalam apa yang dipanggil a kumpulan heme, struktur molekul berbentuk cincin. Apabila mamalia bernafas dalam oksigen, ia mengikat besi dalam kumpulan heme. Terdapat empat tapak heme untuk oksigen untuk mengikat hemoglobin. Molekul ini disatukan oleh perumah sel darah merah. Tanpa jaring keselamatan ini, hemoglobin akan mudah terputus.
Pengikatan oksigen kepada heme memulakan perubahan struktur dalam protein, yang menyebabkan subunit polipeptida jiran berubah juga. Oksigen pertama adalah yang paling mencabar untuk ikatan, tetapi tiga oxygens tambahan kemudian dapat mengikat dengan cepat.
Perubahan bentuk struktur akibat oksigen mengikat atom besi dalam kumpulan heme. Ini mengalihkan histidine asid amino, yang seterusnya mengubah helix alfa. Perubahan terus melalui subunit hemoglobin yang lain.
Oksigen dihirup dan mengikat hemoglobin dalam darah melalui paru-paru. Hemoglobin membawa oksigen ke dalam aliran darah, menyampaikan oksigen ke mana sahaja ia diperlukan. Apabila karbon dioksida meningkat di dalam badan dan tahap oksigen berkurangan, oksigen dilepaskan dan bentuk hemoglobin berubah lagi. Akhirnya semua molekul oksigen dilepaskan.
Fungsi Molekul Hemoglobin
Hemoglobin bukan sahaja membawa oksigen melalui aliran darah, tetapi juga mengikat dengan molekul lain. Nitrik oksida boleh mengikat kepada sistein dalam hemoglobin dan juga kepada kumpulan heme. Itu nitric oxide mengeluarkan dinding saluran darah dan menurunkan tekanan darah.
Malangnya, karbon monoksida juga boleh menjadi ikatan kepada hemoglobin dalam konfigurasi yang stabil, menghalang oksigen dan menyebabkan sel-sel mati. Karbon monoksida ini dengan cepat menjadikan pendedahan itu sangat berbahaya, kerana ia adalah gas toksik, tidak kelihatan dan tidak berbau.
Hemoglobin tidak hanya dijumpai dalam mamalia. Terdapat sejenis hemoglobin dalam kacang-kacangan, dipanggil leghemoglobin. Para saintis berpendapat ini membantu bakteria membetulkan nitrogen pada akar kekacang. Ia berkait dengan hemoglobin manusia, terutamanya kerana asid amino histidin yang mengikat besi.
Bagaimana Perubahan Struktur Hemoglobin Mempengaruhi Fungsi
Seperti yang dinyatakan di atas, struktur hemoglobin berubah dengan kehadiran oksigen. Dalam orang yang sihat, adalah normal untuk mempunyai beberapa perbezaan individu dalam struktur utama asid amino hemoglobin. Variasi genetik dalam populasi mendedahkan diri mereka apabila terdapat masalah dengan struktur hemoglobin.
In anemia sel sabit, satu mutasi dalam urutan asid amino membawa kepada hemoglobin deoksigenasi deoksigenasi. Ini mengubah bentuk sel darah merah sehingga menyerupai bentuk sabit atau sabit.
Variasi genetik ini boleh membuktikannya menjadi tidak baik. Sakit sel sel darah merah terdedah kepada kerosakan dan kehilangan hemoglobin. Ini seterusnya menghasilkan anemia, atau besi rendah. Individu yang mempunyai hemoglobin sel sabit mempunyai kelebihan di kawasan-kawasan yang terdedah kepada malaria.
Dalam talasemia, heliks alfa dan helai beta-beta tidak dihasilkan dengan cara yang sama, yang memberi kesan negatif kepada hemoglobin.
Rawatan Perubatan Hemoglobin dan Masa Depan
Kerana cabaran dalam menyimpan darah dan jenis darah yang sepadan, penyelidik mencari cara untuk membuat darah buatan. Kerja terus dibuat jenis hemoglobin baru, seperti satu dengan dua residu glisin yang menyimpannya bersama dalam larutan, dan bukannya berpisah tanpa adanya sel darah merah pelindung.
Mengetahui empat tahap struktur protein dalam hemoglobin membantu saintis menemui cara untuk lebih memahami fungsinya. Sebaliknya, ini boleh membawa kepada penargetan baru farmaseutikal dan rawatan perubatan lain pada masa akan datang.