Bagaimana Menghitung Kecekapan Catalytic

Kandungan

• Asas Enzim
• Enzim Kinetik
• Rate Constants
• The Michaelis Constant and Enzyme Kecekapan

Enzim adalah protein dalam sistem biologi yang membantu mempercepatkan reaksi yang akan berlaku jauh lebih perlahan daripada tanpa bantuan enzim. Oleh itu, mereka adalah sejenis pemangkin. Pemangkin lain bukan biologi memainkan peranan dalam industri dan di tempat lain (sebagai contoh, pemangkin kimia membantu dalam pembakaran petrol untuk meningkatkan keupayaan enjin berkuasa gas). Walau bagaimanapun, enzim adalah unik dalam mekanisme tindakan pemangkin mereka. Mereka bekerja dengan menurunkan tenaga pengaktifan reaksi tanpa mengubah keadaan tenaga reaktan (input reaksi kimia) atau produk (output). Sebaliknya, mereka sebenarnya membuat jalan yang lancar daripada reaktan kepada produk dengan menurunkan jumlah tenaga yang perlu "dilaburkan" untuk menerima "pulangan" dalam bentuk produk.

Memandangkan peranan enzim dan hakikat bahawa kebanyakan protein semulajadi ini telah memilih untuk menggunakan terapeutik manusia (contohnya ialah laktase, enzim yang membantu dalam pencernaan gula susu yang berjuta-juta badan manusia gagal menghasilkan) tidak menghairankan bahawa para ahli biologi telah menghasilkan alat rasmi untuk menilai seberapa baik enzim spesifik melakukan pekerjaan mereka di bawah yang diberikan, keadaan yang diketahui - iaitu menentukan kecekapan pemangkin mereka.

Asas Enzim

Satu sifat penting enzim adalah kekhususannya. Enzim, secara umum, berfungsi untuk memangkinkan hanya satu daripada beratus-ratus tindak balas metabolik biokimia yang terungkap dalam tubuh manusia setiap masa. Oleh itu, enzim yang diberikan mungkin dianggap sebagai kunci, dan sebatian tertentu yang bertindak, disebut substrat, dapat disamakan dengan kunci. Bahagian enzim yang mana substrat berinteraksi dikenali sebagai tapak aktif enzim.

Enzim, seperti semua protein, terdiri daripada rentetan panjang asam amino, yang mana terdapat kira-kira 20 dalam sistem manusia. Oleh itu, tapak enzim yang aktif biasanya terdiri daripada sisa-sisa asid amino, atau bahagian-bahagian kimia yang tidak lengkap daripada asid amino yang diberikan, yang mungkin "hilang" proton atau atom lain dan membawa cas elektrik bersih sebagai hasilnya.

Enzim, secara kritikal, tidak berubah dalam reaksi yang menjadi pemangkin - sekurang-kurangnya selepas tindak balas selesai. Tetapi mereka menjalani perubahan sementara semasa tindak balas itu sendiri, fungsi yang diperlukan dalam membolehkan reaksi di tangan untuk diteruskan. Untuk membawa analogi kunci dan kunci lebih lanjut, apabila substrat "mendapati" enzim yang diperlukan untuk reaksi yang diberikan dan mengikat tapak aktif enzim ("penyisipan utama"), kompleks enzim-substrat mengalami perubahan ("perubahan utama ") yang mengakibatkan pembebasan produk yang baru terbentuk.

Enzim Kinetik

Interaksi substrat, enzim, dan produk dalam reaksi yang diberikan boleh diwakili seperti berikut:

E + S ⇌ ES → E + P

Di sini, E mewakili enzim, S adalah substrat, dan P adalah produk. Oleh itu, anda boleh membayangkan proses itu sebagai kelebihan yang sama dengan sekumpulan tanah liat pemodelan (S) menjadi mangkuk yang terbentuk sepenuhnya (P) di bawah pengaruh seorang penceramah manusia (E). Tangan tukang kerajinan mungkin dianggap sebagai tapak aktif "enzim" yang dimiliki orang ini. Apabila tanah liat benjolan menjadi "terikat" kepada tangan orang, mereka membentuk "kompleks" untuk suatu masa, di mana tanah liat itu dibentuk menjadi bentuk yang berbeza dan ditentukan oleh tindakan tangan yang disatukan (ES). Kemudian, apabila mangkuk berbentuk penuh dan tidak diperlukan lagi kerja, tangan (E) melepaskan mangkuk (P), dan prosesnya selesai.

Sekarang pertimbangkan anak panah dalam rajah di atas. Youll perhatikan bahawa langkah antara E + S dan ES mempunyai anak panah bergerak di kedua-dua arah, menyiratkan bahawa, sama seperti enzim dan substrat boleh terikat bersama untuk membentuk kompleks enzim-substrat, kompleks ini boleh berpecah ke arah lain untuk melepaskan enzim dan substratnya dalam bentuk asalnya.

Arahan searah antara ES dan P, sebaliknya, menunjukkan bahawa produk itu P tidak secara spontan bergabung dengan enzim yang bertanggungjawab untuk penciptaannya. Ini masuk akal memandangkan kekhususan enzim terdahulu yang terdahulu: Jika enzim mengikat substrat tertentu, maka ia juga tidak mengikat kepada produk yang dihasilkan atau enzim itu kemudiannya menjadi spesifik untuk dua substrat dan oleh itu tidak khusus sama sekali. Juga, dari sudut pandangan umum, ia tidak masuk akal untuk enzim yang diberikan untuk membuat reaksi yang diberikan bekerja lebih baik dalam kedua-duanya arah; ini akan menjadi seperti kereta yang bergulung dengan kedua bukit dan bukit dengan kemudahan yang sama.

Rate Constants

Fikirkan tindak balas am pada bahagian sebelumnya sebagai jumlah tiga tindak balas bersaing yang berlainan, iaitu:

1) ; E + S → ES 2) ; ES → E + S 3) ; ES → E + P

Setiap tindak balas individu mempunyai kadar tetap sendiri, ukuran seberapa cepat tindak balas yang diberikan. Pemalar ini adalah khusus untuk tindak balas tertentu dan telah ditentukan secara eksperimen dan diverifikasi untuk kebanyakan kumpulan substrat-plus-produk substrat-plus-enzim dan enzim yang berbeza. Ia boleh ditulis dalam pelbagai cara, tetapi secara amnya, pemalar kadar untuk tindak balas 1) di atas dinyatakan sebagai k₁, iaitu 2) sebagai k_-1, dan 3) sebagai k₂ (ini kadang kala ditulis k_kucing).

The Michaelis Constant and Enzyme Kecekapan

Tanpa menyelam ke dalam kalkulus yang diperlukan untuk memperoleh beberapa persamaan yang berikut, anda mungkin dapat melihat bahawa halaju di mana produk berkumpul, v, adalah fungsi pemalar kadar untuk reaksi ini, k₂, dan kepekatan ES hadir, dinyatakan sebagai. Semakin tinggi kadar pemalar dan lebih banyak kompleks substrat-enzim hadir, semakin cepat produk utama tindak balas berkumpul. Oleh itu:

v = k_2

Walau bagaimanapun, ingatlah bahawa dua reaksi lain selain yang mencipta produk P berlaku pada masa yang sama. Salah satunya ialah pembentukan ES daripada komponennya E dan S, manakala yang lain adalah tindak balas yang sama dalam sebaliknya. Mengambil semua maklumat ini bersama-sama, dan memahami bahawa kadar pembentukan ES mesti sama dengan kadar kehilangannya (oleh dua proses lawan), anda ada

k_1 = k_2 + k _ {- 1}

Membahagikan kedua-dua istilah dengan k₁ hasil

= {(k_2 + k _ {- 1}) above {1pt} k_1}

Oleh kerana semua "k"istilah dalam persamaan ini adalah pemalar, ia boleh digabungkan menjadi satu malar, K_M:

K_M = {(k_2 + k _ {- 1}) above {1pt} k_1}

Ini membolehkan persamaan di atas untuk ditulis

= K_M

K_M dikenali sebagai pemalar Michaelis. Ini boleh dianggap sebagai ukuran seberapa pantas enzim-substrat kompleks hilang melalui kombinasi menjadi unbound dan produk baru yang terbentuk.

Melangkah kembali ke persamaan untuk halaju pembentukan produk, v = k₂, penggantian memberikan:

v = Bigg ({k_2 atas {1pt} K_M} Bigg)

Ungkapan dalam kurungan, k₂/K_M, dikenali sebagai pemalar khusus, _ juga dikenali sebagai kecekapan kinetik. Selepas semua algebra yang pesky ini, anda akhirnya mempunyai ungkapan yang menilai kecekapan pemangkin, atau kecekapan enzim, tindak balas yang diberikan. Anda boleh mengira pemalar terus dari kepekatan enzim, kepekatan substrat dan halaju pembentukan produk dengan mengatur semula kepada:

Bigg ({k_2 atas {1pt} K_M} Bigg) = {v above {1pt}}